TY  - THES
AB  - Die Fehlfaltung und der anschließende Zusammenbau von Proteinen und Peptiden zu unlöslichen Amyloidstrukturen spielen eine wichtige Rolle bei der Entwicklung zahlreicher Krankheiten. Die Dynamik der Selbstorganisation und die Morphologie der resultierenden Aggregate hängen entscheidend von verschiedenen Umweltfaktoren und insbesondere von der Anwesenheit von Grenzflächen ab. Hier zeigen wir im Detail, wie die Anwesenheit von Oberflächen mit unterschiedlichen physikochemischen Eigenschaften die Assemblierungsdynamik und die Adsorption von humanem Insel-Amyloid-Polypeptid (hIAPP), das an der Entwicklung von Typ-2-Diabetes mellitus (T2DM) beteiligt ist, beeinflusst. Die in dieser Arbeit verwendeten Oberflächen können in zwei Gruppen eingeteilt werden: anorganisch (Glimmer als hydrophiles Substrat und hydrophober kohlenwasserstoffbeschichteter Glimmer) und selbstorganisierte Monoschichten mit molekular definierten funktionellen Gruppen (hydrophobe, hydrophile, negative und positive Ladungs-SAMs). Die zeitversetzte Rasterkraftmikroskopie (AFM) wird eingesetzt, um die Morphologie der resultierenden Aggregate sowohl in der Massenlösung als auch an verschiedenen molekular definierten Oberflächen ex situ zu untersuchen. Die Dynamik der IAPP-Adsorption an verschiedenen SAMs wird in situ unter Verwendung einer Quarzkristallmikrowaage mit Dissipationsüberwachung (QCM-D) untersucht. Natives hIAPP (20-29) als Kernregion der Amyloidfibrillenbildung, natives hIAPP (1-37) und hIAPP (20-29) mit modifizierten Enden (acetyliert und amidiert) wurden eingesetzt, um den Einfluss der physikalisch - chemischen Oberflächeneigenschaften auf Aggregation und Selbstorganisation auf verschiedenen Oberflächen zu untersuchen. Nach Inkubation des nativen IAPP (20-29) auf der Glimmeroberfläche wurde beobachtet, dass die fibrilläre Selbstorganisation gefördert wurde und drei ...
AU  - Hajiraissi, Roozbeh
CY  - Paderborn
DA  - 2018
DO  - 10.17619/UNIPB/1-384
DP  - Universität Paderborn
LA  - eng
N1  - Tag der Verteidigung: 12.09.2018
N1  - Universität Paderborn, Dissertation, 2018
PB  - Veröffentlichungen der Universität
PY  - 2018
SP  - 1 Online-Ressource (154 Seiten)
T2  - Fakultät für Naturwissenschaften
TI  - Biopolymer nanostructures at interfaces: influence of physicochemical surface properties on IAPP adsorption, aggregation, and fibrillization
UR  - https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:hbz:466:2-31393
Y2  - 2026-01-22T21:27:52
ER  -