English

Catastrophic phenomena that afflict millions of lives all have mostly one common underlying theme: the breakdown of the basic constituents leading to the failure of its overall structure and intended function. The failure and deformation of engineering materials has been studied extensively with significant impact on our world. However, the mechanisms of failure in biological systems are not well understood, thus presenting an opportunity to generate novel concepts to initiate a new paradigm of materials science. Here we undertake a systematic bottom-up analysis of the structure and properties of protein materials (PMs), illustrated by studies of intermediate filaments (IFs) in the cytoskeleton of eukaryotic cells. We review and extend a mathematical model, which allows us to describe the mechanical strength properties of PMs in dependence of the hierarchical geometrical architecture. This model enables us to identify structure-property links and to predict the behavior of highly diverse protein structures. We validate and apply this theory in atomistic simulation studies of the fundamental fracture behavior of alpha-helix (AH) based protein domains, with and without structural defects occurring at different length and time scales. Further, we show by using a fully atomistic-informed coarse-grained multi-scale model of an alpha-helical network, that the particular architecture of IF protein networks leads to intrinsic flaw-tolerant behavior. We conclude this Thesis by discussing the role of nanostructured hierarchies and reviewing the key findings in light of materials science concepts. Our analysis suggests that the hierarchical, nanostructured design enables PMs to unify seemingly contradicting material properties with high potential for various new bioinspired material concepts.

Deutsch

Katastrophen, die Millionen von Menschenleben kosten haben meist ein zugrunde liegendes Phänomen: Das Versagen von einzelnen Bausteinen führt zum Versagen der gesamten Struktur und der vorgesehenen Funktion. Das Bruch- und Verformungsverhalten von synthetischen Materialien wurde bisher extensiv studiert und führte zur nachhaltigen Veränderung unserer Umgebung. Bisher sind jedoch die Versagensmechanismen von biologischen Systemen nicht im Detail analysiert und stellen somit eine Möglichkeit dar neue Konzepte und Paradigmen in den Materialwissenschaften zu entwickeln. In dieser Arbeit führen wir eine systematische Analyse von apha-helix basierten Proteinmaterialien (PMs) durch. Dazu leiten wir ein mathematisches Festigkeitsmodell her, das uns Voraussagen über die Festigkeit von PMs in Abhängigkeit der geometrischen Architektur ermöglicht. Dieses Modell wird mit atomistischen Simulationen kombiniert, um die grundlegenden Bruchmechanismen von alpha-helixbasierten (AH) Proteinen mit/ohne strukturelle Defekte auf verschiedenen Zeit- und Längsskalen zu studieren. Ebenfalls weisen wir die Fehlerrobustheit von IF-Proteinnetzwerken nach. Hierfür entwickeln wir ein weniger detailliertes und dadurch effizienteres („grobkörnigeres“) Simulationsmodell. Am Ende unserer Arbeit diskutieren wir materialwissenschaftliche und systembiologische Aspekte nanostrukturierter hierarchischer Materialien. Aus unseren Analysen kann geschlussfolgert werden, dass das hierarchische nanostrukturbasierte Design von PMs es ermöglicht, scheinbar widersprüchliche Materialeigenschaften zu verbinden und stellen somit ein hohes Potential für zahlreiche neu bioinspirierte Materialkonzepte dar.